По-жи-лым лю-дям и больным диабетом 2 типа . Например, научные исследования по-ка-зы-ва-ют, что при-ем протеина с более высоким содержанием лейцина наиболее эф-фек-ти-вен, а 1 грамм лей-ци-на без других аминокислот достаточен для сти-му-ли-ро-ва-ния син-те-за мы-шеч-но-го белка , . Так же известно, что максимально воз-мож-ные ме-та-бо-ли-чес-кие пре-иму-щес-тва дает прием 20гр протеина за раз , но да-же чет-верть этой до-зы мо-жет дать мак-си-маль-ные ме-та-бо-ли-чес-кие пре-иму-щест-ва при до-пол-ни-тель-ном прие-ме лей-ци-на , что говорит о том, что лейцин это ключевая ами-но-кис-ло-та, сти-му-ли-рую-щая син-тез мышечного белка , .
Но следует понимать, что аминокислоты содержатся не только в форме пищевых до-ба-вок. Их мож-но получать и из натуральных источников питания, как, например, мя-со. И со-вер-шен-но нет не-об-хо-ди-мос-ти зацикливаться на спортивном питании, если на то нет воз-мож-нос-ти и/или соответствующих целей. Силовой тренинг сам по себе яв-ля-ет-ся дос-та-точ-ным ка-та-ли-за-то-ром синтеза белка скелетной мускулатуры , , и ес-ли ат-лет кор-рект-но выстроит тренировочный план , питание и процесс вос-ста-нов-ле-ния, то это-го впол-не хватит для того, чтобы показать бицуху девочкам на пля-же. С дру-гой сто-ро-ны, если возможность и желание есть, то спортивное питание, и лей-цин в част-нос-ти, мо-гут этот про-цесс облегчить и ускорить.
Лейцин для набора массы
Как мы уже показали выше, силовые тренировки являются катализатором мышечного рос-та, что реа-ли-зу-ет-ся посредством ускоренного синтеза мышечного белка. Ис-сле-до-ва-ния по-ка-зы-ва-ют, что пик синтеза белковых структур наступает через 3 часа пос-ле тре-нин-га , а повышенная скорость их синтеза держится 48 часов . По-вы-шен-ное пот-реб-ле-ние бел-ка в любой форме в этот период способствует росту ске-лет-ной мус-ку-ла-ту-ры , , , . Но так же хорошо известно, что процесс ана-бо-лиз-ма бел-ко-вых структур обеспечивают именно незаменимые аминокислоты , , а глав-ным ка-та-ли-за-то-ром это-го процесса является лейцин , . В то же вре-мя, тре-нинг за-пус-ка-ет не толь-ко синтез, но и разрушение белков скелетной мус-ку-ла-ту-ры , , по-это-му прием ами-но-кис-лот после тренировки важен не столько по-то-му, что они спо-собст-ву-ют анаболизму , сколько потому, что они препятствуют ка-та-бо-лиз-му , .
Лейцин и сердце
Хроническая сердечная недостаточность часто является итогом множества сер-деч-но--со-су-дис-тых за-бо-ле-ва-ний, являющихся причиной гипертрофии сердечной мышцы . Из-ме-не-ния, ко-то-рые происходят в тканях сердца, связаны с аккумуляцией неправильно свер-ну-то-го бел-ка и апо-пто-за клеток, ведущих к ухудшению качества тканей миокарда , . При-ем лей-ци-на спо-со-бен это-му вос-пре-пятст-во-вать , но гораздо эф-фек-тив-нее при-ни-мать его совместно с кардио нагрузками . А лучше всего вы-де-лять для тре-ни-ров-ки сердца специальные тренировочные сессии, которые бу-дут длить-ся по нес-коль-ко часов, чтобы хорошо растянуть желудочек левого пред-сер-дия. Осо-бен-но это важ-но делать тем, кто набирает избыточную мышечную мас-су, или ве-дет си-дя-чий об-раз жиз-ни.
Лейцин и возраст
С возрастом неизбежно наступает саркопения, являющаяся основным фактором сни-же-ния ка-чест-ва жизни и физической не-дее-спо-соб-нос-ти . Обусловлен этот про-цесс де-гра-да-ци-ей бел-ков скелетной мускулатуры , . И это является поводом за-ни-мать-ся си-ло-вы-ми видами спорта хотя бы ради здоровья. Но, к сожалению, с воз-рас-том ана-бо-ли-чес-кий отклик мышц на тренинг снижается , , и вот тут на по-мощь мо-гут прийти добавки с лейцином или его повышенное потребление с про-дук-та-ми пи-та-ния , . В частности, это обусловлено способностью лейцина са-мос-тоя-тель-но ак-ти-ви-ро-вать комплекс mTOR , а так же другие пути транскрипции ге-но-ма , , , . Кро-ме то-го, важную роль в этом процессе занимает спо-соб-ность лей-ци-на конт-ро-ли-ро-вать ме-та-бо-лизм инсулина , , что позволяет до-бить-ся луч-шей чувст-ви-тель-нос-ти клеток скелетной мускулатуры к глюкозе.
Заключение: научные исследования подтверждают эффективность приема лейцина в спор-тив-ных це-лях, а так же в качестве средства для профилактики заболеваний сердца и за-мед-ле-ния про-цес-са сар-ко-пе-нии.
Источники
Ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/1550230/
Ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC4446777/
Ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/19013300/
Ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/9603910/
Ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/15050973
Ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/7001252
Ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/12709398
Ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3690694/
Ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/22313809/
Ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2969169/
Ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16507602/
Ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18059587/
Ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/19056590/
Ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3424729/
Ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11916909/
Ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/15735066/
Ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/9252485/
Ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/7900797/
Ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/22594765/
Ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1474228/
Ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2343318/
Ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/21084649/
Ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/17684218/
Ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/17413102/
Ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/10198297/
Ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3192452/
Ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2536736
Ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/21131864/
Ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/17609259/
Ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/15927992/
Ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2857348/
Ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16403436/
Ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/21058197/
Ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/20889128/
Ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2886201/
Ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2895460
Ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/19300888/
Ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/15596483/
Ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2670034/
Ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16507602/
Ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1819434/
Ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/12351422/
Ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16365096
Ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/17425063
Ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/14684178
Ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/15561916
Ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/17360978
Ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/17413098
Специалист по спортпиту и тренер тренажёрного зала | подробнее >>
Закончил: Белорусский Государственный Педагогический Университет имени М. Танка. Специальность: социальная работа, педагогика. Курсы по оздоровительному фитнесу и бодибилдингу при Белорусском Государственном Университете Физической Культуры, на кафедре оздоровительной физической культуры. КМС по армрестлингу, 1й взрослый разряд по рукопашному бою. Призер кубка Республики Беларусь по рукопашному бою. Призер Республиканской Динамиады по рукопашному бою.
Место в : 3 ()
Дата: 2014-09-10 Просмотры: 33 641 Оценка: 5.0
Автор статьи: тренер по фитнесу и бодибилдингу
Белки в нашем организме играют огромную роль. Они являются строительным материалом для мышц и участвуют в формировании гормонов и ферментов. Рассмотрим одну из аминокислот – лейцин, и попробуем разобраться, насколько она важна для организма. Тем более для человека, близкого к фитнесу и бодибилдингу. И узнаем, как она применяется в спорте.
Необходимость данной аминокислоты очевидна для организма. Она является незаменимой аминокислотой. То есть в теле человека данная аминокислота не синтезируется.
Свойства и функции лейцина
1. Подавляет распад белковых молекул
При приеме лейцина на фоне тренировок можно снизить распад белка. Это сохранит и не приведет к яркому катаболическому процессу.
2. Ускоряет синтеза белка
Ускоренный синтез белка способствует увеличению мышечной массы и повышения силовых показателей.
3. Подавляет распад глюкозы
При стрессовых ситуациях (занятия с отягощениями, низкоуглеводная диета) организмом вырабатывается кортизол. Этот катаболический гормон способствует распаду гликогена. Лейцин способен снизить катаболические процессы в организме на фоне тяжелых тренировок. На ряду с валином и изолейцином он имеет развитую боковую цепочку, и поэтому используется организмом для получения энергии.
4. Усиливает секрецию инсулина
Лейцин способен действовать на секрецию инсулина, увеличивая его выделение. Вместе с другими (валином и изолейцином) лейцин сильнее действует на выброс инсулина в плазму крови. Для людей желающих и нарастить мышечную массу, это свойство будет одним из важнейших.
5. Поддерживает водный обмен в организме
Уровень альбумина в крови зависит от концентрации незаменимых аминокислот, в частности - лейцина. Альбумин регулирует водный обмен, и низкий уровень альбумина может привести к отекам. За счет перечисленных функций лейцин способен привести организм к выраженному положительному азотистому балансу. Что благотворно сказывается на прогрессе в наборе мышечной массы.
Применение лейцина в спорте
Лейцин идеально подходит для приема в силовых видах спорта. Таких, как: бодибилдинг, пауэрлифтинг, армрестлинг. Силовая направленность тренировок данных дисциплинах требует в рационе большого количества незаменимых аминокислот. Для атлетов очень важно не допустить преобладания катаболических процессов над анаболическими. Данная аминокислота отлично выполняет свои функции и является действительно обязательной к приему. Но и спортсмены циклических дисциплин (бег, плавание, велоспорт) тоже нуждаются в данной добавке, так как она активно участвует в энергообразовании во время физических нагрузок.Применение лейцина в медицине
Доказано, что лейцин используется при лечении заболеваний: печени (цирроз), дистрофии (крайне низкая масса тела), психических расстройствах. Используется для нормализации обмена веществ. Назначается как иммуностимулирующее средство, и отпускается без рецепта.Продукты, содержащие лейцин
-
Лейцин содержится в большом количестве в следующих продуктах:
- мясо,
- рыба,
- птица,
- молочные продукты (сыры, молоко),
- бобовые,
- арахис.
- Leukic Pro Series от компании Muscle Tech (США)
- Leukic Stack от компании Olimp (Польша)
- Leucin от компании IronMAX (Германия)
Дозировки
1. Для набора массы. Как правило, лейцин принимается до, в течение и после тренировки. Это даст вам постоянную достаточную концентрацию аминокислоты в крови на фоне нагрузки. Прием от 5 до 10 г за раз в таком режиме будет способствовать набору мышечной массы. 2. Для похудения. Если вы худеете и находитесь на низкоуглеводной диете, то к приему по вышеперечисленной схеме нужно добавить еще пару приемов по 5-10 г между приемами пищи. Это поможет снизить катаболический процесс, не замедлить метаболизм и сохранить мышцы. Персональные тренировки по фитнесу от автора этой статьи:- составление тренировочных программ и питания онлайн,
- снижение и корректировка веса,
- набор мышечной массы,
- ЛФК при различных заболеваниях (в том числе и спины),
- реабилитация после травм,
L-Лейцин (C 6 H 13 NO 2) одна из трех незаменимых аминокислот с разветвленной цепью. Другие две это L-Валин и L-Изолейцин. Лейцин не может производиться организмом и должен поступать с пищей или пищевыми добавками. Его можно найти в орехах, коричневом рисе и продуктах из цельного зерна. Лейцин составляет около восьми процентов всех аминокислот в организме и это четвертая аминокислота по концентрации в мышечных тканях.
Отличительной особенностью Лейцина является то, что эта аминокислота играет важную в синтезе белка. Термин «синтез белка» можно встретить довольно часто, даже в обычных статях, касающихся формирования мышечной массы. Однако, что представляет собой этот процесс? Проще говоря, это образование новых белков, которое происходит в скелетных мышцах нашего организма.
Если это происходит довольно интенсивно, мы говорим о гипертрофии скелетных мышц (их росте), т.е. о процессе увеличения нашей мышечной массы. Цель этой статьи - осветить влияние , поступающих с пищей, в частности, лейцина, на синтез белка в скелетных мышцах после выполнения физических упражнений.
Предпосылки
Разные виды физических упражнений по-разному влияют на белковый обмен в мышцах.
- Упражнения на выносливость влияют на белковый обмен в скелетных мышцах следующим образом: снижают анаболические процессы (образование новых белков) и повышают процесс катаболизма (распада белков) вызывая миопатию - уменьшение мышечной массы.
- Упражнения на массу являются уникальными в сравнении с другими видами физических упражнений, поскольку в момент выполнения этих упражнений наряду с повышением процесса распада белков в мышцах происходит и эффективное повышение синтеза белков.
Общим эффектом в обоих случаях является отрицательный белковый баланс (общий распад белков). Таким образом, в краткосрочной перспективе физические упражнения вызывают белковый катаболизм. Однако в долгосрочной перспективе физические упражнения способствуют поддержанию или увеличению мышечной массы.
Лейцин
Установлено, что с целью соблюдения положительного белкового баланса после физических тренировок необходимо употреблять белки, в частности, аминокислоту лейцин. До тех пор пока с пищей не будет поступать лейцин, белковый баланс будет оставаться отрицательным.
Лейцин является одной из трех и является уникальной аминокислотой, которая способствует синтезу белков в мышцах. На самом же деле, лейцин оказывает приблизительно в 10 раз большее влияние на образование новых белков, чем любая другая аминокислота!
Так как же лейцин способствует синтезу белков в мышцах? Во-первых, мы должны глубже узнать о процессах в организме, которые активирует лейцин. Установлено, что лейцин активизирует основной анаболический рецептор, известный под названием мишень рапамицина в клетках млекопитающих (белок mTOR). mTOR является аминокислотным рецептором клетки, чувствительным к концентрации лейцина.
Снижение концентрации лейцина передает mTOR сигнал о том, что в настоящее время с пищей не поступило достаточного количества для синтеза новых белков в мышцах, и mTOR дезактивируется. По мере увеличения концентрации лейцина mTOR передается сигнал о том, что имеется достаточное количество протеинов для синтеза новых мышечных белков, и mTOR активируется.
Активация mTOR
Несмотря на то, что научные сотрудники до конца не уверены в том, как именно лейцин активизирует mTOR, было установлено, что mTOR чувствителен к концентрации лейцина и уровню (снижение уровня АТФ также дезактивирует mTOR).
Активация mTOR тесно связана с повышенным синтезом белка. mTOR способствует синтезу белка посредством двух различных механизмов.
Механизм № 1
Фосфорилирование связывающего белка 4E-BP1, что приводит к его инактивации. Будучи активным, белок 4E-BP1 связывается с белком eIF4E (инициирующим фактором), не давая ему связаться со следующим белком eIF4G для формирования комплекса eIF4E*eIF4G.
Формирование этого комплекса является важным фактором для запуска процесса синтеза белка.
Проще говоря, mTOR способствует запуску процесса синтеза белка путем инактивации 4E-BP1, позволяя, таким образом сформироваться комплексу eIF4E*eIF4G, который является важным фактором для запуска процесса синтеза белка.
Можно было бы объяснить и более детально, однако, это лишнее. Данная схема довольно проста для понимания процесса.
Механизм № 2
mTOR активирует рибосомный белок S6 (известный как rpS6 или p70 S6). Белок rpS6 увеличивает синтез компонентов цепи синтеза белка. Таким образом, mTOR не только способствует синтезу белка, но и повышает потенциал его синтеза.
По аналогии, чтобы помочь понять этот процесс, приведем пример подрядчика в строительстве нового небоскреба.
mTOR - это подрядная организация. Белок, который вы пытаетесь синтезировать, - это небоскреб. Компоненты цепи синтеза белка - это машины (бульдозеры, краны и т.д.), которые вы используете для постройки здания. А лейцин - это средства, необходимые для осуществления проектных работ.
В случае достаточного количества наличных средств (увеличение концентрации лейцина), подрядная организация может не только начать строить небоскреб (синтезировать белок в мышцах), но также и купить больше машин (увеличить количество компонентов, необходимых для синтеза). Это в свою очередь увеличит мощность и скорость, с которой будет возводиться небоскреб (синтезируемый в мышцах белок).
Лейцин также способствует синтезу белка путем повышение доступности белка eIF4G для образования комплекса eIF4G*eIF4E за счет фосфорилирования eIF4G.
Говоря простым языком
Давайте оставим в сторону перлы науки и поговорим о том, что мы узнали из вышесказанного. Насколько полезно дополнительно употреблять в пищу лейцин? Или, возможно, достаточно перейти на диету с высоким содержанием белка? Существует ряд доказательств в пользу приема лейцина, даже если употреблять с пищей достаточное количество белка.
Недавно ученые провели эксперимент, в котором три группы людей выполняли упражнения на массу в течение сорока пяти минут, по истечении которых одной группе людей дали пищу, содержащую исключительно , другой - углеводы и приблизительно 30 г белка, а третьей - углеводы, белок и лейцин.
Было обнаружено, что в группе людей, принимавших пищу, содержащую углеводы, белки и лейцин, белковый катаболизм снизился, а синтез белков в мышцах увеличился в большей степени, чем в группе людей, принимавших пищу, содержащую углеводы и белки, и увеличился в еще большей степени, чем в группе людей, принимавших пищу, содержащую исключительно углеводы.
Возможное объяснение этих результатов связано с пиковым повышением концентрации лейцина в плазме крови, которую может достичь свободная форма принятого с пищей лейцина. Для общего количества белка потребуется достаточно много времени, чтобы переместиться из желудка в тонкую кишку и, наконец, попасть в кровообращение. Таким образом, концентрация белков в плазме крови повышается медленно и платообразно.
Даже при быстром переваривании, например , лейцину сыворотки может потребоваться несколько часов, для того чтобы освободиться от белка и абсорбироваться в кровообращение. В связи с этим концентрация лейцина в плазме крови никогда не достигает высокого уровня.
Однако при употреблении пищи, содержащей чистый лейцин, он будет быстро всасывается в кровь, достигнув таким образом своей пиковой концентрации в плазме крови, что вызовет резкое увеличение уровня внутриклеточного лейцина и активизацию выше упомянутой анаболической цепи.
Заключение
В заключение мы приходим к очевидному факту о том, что лейцин способствует синтезу белка за счет увеличения активности mTOR и фосфорилирования белка eIF4G.
Лейцин оказывает на синтез белка гораздо большее стимулирующее влияние, чем любая другая аминокислота. Установлено, что синтез белка увеличивается также и в ответ на относительно небольшой дозы лейцина в пище.
Было также обнаружено, что добавление лейцина в пищу, содержащую большое количество белка, гораздо больше способствует процессу синтеза белка в мышцах.
В любом случае еще предстоит определить, насколько полезно употреблять лейцин спортсменам и бодибилдерам в дополнение к пище с высоким содержанием белка для дальнейшего увеличения мышечной массы в долгосрочной перспективе.
Лейцин (2-амино-4-метилпентановая кислота L-Leucine) - незаменимая алифатическая аминокислота с разветвленной цепью. Входит в состав всех природных белков. Применяется для лечения различных заболеваний и имеет существенное влияние на общее состояние организма.
Впервые лейцин выделен французским химиком Анри Браконно в 1820 году, из мышечных волокон и шерсти, а синтезирован к 1904 году немецким химиком Г. Э Фишером, путем взаимодействия 2-бром-4-метилпентановой кислоты с аммиаком.
В пищевой промышленности он известен как - модификатор вкуса и аромата.
Так как лейцин является незаменимой аминокислотой и не может вырабатываться нашим организмом самостоятельно, ее поступление необходимо обеспечить с помощью пищи и БАД. Исходя из этого, стоит знать и суточную потребность организма в лейцине.
Суточная потребность организма в лейцине
В среднем суточная потребность организма в лейцине для здорового человека составляет 4-6 грамм. Но в зависимости от образа жизни, силовых нагрузок и многих других факторов, эти цифры могут варьироваться от 6 до 15 грамм в сутки. Поэтому, перед приемом БАД рекомендуется посетить специалиста для того, чтобы избежать неприятных последствий от их приема и не допустить недостатка или избытка данной аминокислоты в организме.
Последствия недостатка лейцина в организме
Не получая необходимого количества лейцина, в организме человека развиваются патологические процессы в почках и щитовидной железе, нарушается обмен веществ, иммунитет ослабляется, может возникнуть гипогликемия, боли в области головы и шеи, головокружение, нервозность, быстрое утомление, потеря веса, замедление роста и развития у детей.
Тем самым, не менее досадными последствия могут быть и при избытке лейцина в организме.
Последствия избытка лейцина в организме
Избыток лейцина в организме человека провоцирует увеличение концентрации аммиака и количества свободных радикалов. Некоторые исследования показали, что в присутствии избыточного количества лейцина в нашем теле, нарушается метаболизм белков, что негативно влияет на развитие мускулатуры. Ввиду всего этого нужно понимать то, что избыток аминокислот, как и недостаток в равной степени влияет отрицательно на наш организм. Все должно быть сбалансировано, ведь это главный успех в пути к получению пользы от их употребления.
Полезные свойства лейцина
Среди незаменимых аминокислот, лейцин считается более важной для культуриста. Благодаря своей разветвленной структуре он является мощным источником энергии для мышц. Лейцин берет под защиту наши клетки и мышцы, оберегает их от распада и старения. Способствует регенерации мышечной и костной ткани после повреждений, участвует в обеспечении азотистого баланса и понижает уровень сахара в крови. Лейцин укрепляет и восстанавливает иммунную систему, участвует в кроветворении и необходим для синтеза гемоглобина, нормальной работы печени и стимуляции выработки гормонов роста. Нельзя не отметить и то, что эта незаменимая аминокислота положительно влияет на ЦНС, так как обладает стимулирующим эффектом. Лейцин предотвращает избыток серотонина и его последствия. А также лейцин способен сжигать жиры, что немаловажно для людей страдающих избыточным весом.
За счет своих полезных свойств лейцин используют во многих косметических средствах для ухода за зоной декольте, кожей лица, в средствах от растяжек и в прочих продуктах, которые могут подарить нам красоту и здоровье.
Применение в медицине аминокислоты лейцин помогает в лечении болезни Менкеса, заболеваний печени, невритах, полиомиелите, дегенерации мышц, анемии. Лейцин используют в базисной терапии больных с иммунодефицитом, его профилактики под влиянием длительного лечения антибиотиками и частых простудных заболеваний. Его также применяют в восстановительный период после операций и спортивных травм. Но существуют причины отказа от приема L-лейцина в виде БАД и лекарственных препаратов и это его противопоказания и вред, так как он подходит далеко не всем.
Противопоказания и вред лейцина
Категорически запрещено использовать лекарственные препараты и БАД самостоятельно, без контроля врача, так как каждый из них имеет свои противопоказания и побочные эффекты, которые могут нанести вред здоровью.
Лейцин противопоказан при индивидуальной непереносимости. Стоит также с особой осторожностью принимать его совместно с и , чтобы не вызвать гипогликемии. Возможны проявления аллергических реакций в виде высыпаний на коже и зуда.
Но вне зависимости от его противопоказаний и предполагаемого вреда, каждому человеку необходимо знать, в каких продуктах питания содержится лейцин, и по возможности включать их в свой рацион.
Продукты питания богатые лейцином
Значительное количество этой аминокислоты присутствует в мясе, птице, рыбе (больше всего в океанической), черной и красной икре. Богаты лейцином также куриные яйца, молоко коровье, творог, разнообразные сыры. Из пищи растительного происхождения можно выделить такие продукты как: бобовые, злаки, соевая мука, шлифованное пшено, семечки тыквы, грецкие орехи, арахис и миндаль.
Если Вам понравилась информация, пожалуйста, нажмите кнопку
; незаменимые аминокислоты
Лейцин (сокращенно Leu или L) – альфа-аминокислота с разветвленной цепью с химической формулой HO2CCH (NH2) CH 2 CH (CH 3)2. Из-за своей алифатической изобутиловой боковой цепи лейцин классифицируется как гидрофобная аминокислота. Лейцин кодируется шестью кодонами (UUA, UUG, CUU, CUC, CUA и CUG) и является основным компонентом субъединиц ферритина, астацинов и других «буферных» белков. Лейцин является незаменимой аминокислотой, то есть не может синтезироваться в организме человека, и поэтому она должна поступать в организм с пищей. Лейцин является наиболее полезной основной аминокислотой с разветвленной цепью (АРЦ). Восполнение организма лейцином отдельно от смеси аминокислот с разветвленными цепями не только полезно, но и может обойтись дешевле; все АРЦ имеют горьковатый вкус.
Краткая информация
Лейцин является одной из трех аминокислот с разветвленной цепью. Еще ее называют «главной» аминокислотой, поскольку она обладает самым популярным полезным свойством АРЦ (аминокислота с разветвленной цепью) – способствует наращиванию мышечной массы.
Лейцин является активатором белка, известного как «мишень рапамицина в клетках» (МРК), который затем индуцирует синтез мышечного белка с помощью киназы рибосомного белка S6; две другие АРЦ могут также активировать МРК, но значительно слабее, чем лейцин, таким образом, 5 г лейцина будут иметь больший эффект, чем 5 г смеси АРЦ.
Лейцин не сильно отличается от двух других АРЦ – изолейцина и валина. В исследованиях лейцин в основном оценивают по синтезу мышечного белка, когда дополнительное количество лейцина добавляют к обычному или тестовому рациону. Исследования тестового рациона показали, что лейцин значительно увеличивает синтез белка. Несмотря на то, что это, возможно, приводит к образованию более сухой массы в течение некоторого периода времени, лейцин также демонстрирует эффективность в увеличении мышечной массы у людей с низким потреблением белка и у пожилых людей (у которых, как правило, нарушен синтез мышечного белка в результате лечебной диеты).
Воздействие лейцина на глюкозу до конца не выяснено. Лейцин обладает свойством снижать уровень сахара в крови (может выделять инсулин из поджелудочной железы, а также непосредственно стимулировать поглощение глюкозы клеткой без инсулина), но также имеет и противоположные свойства (ингибирует стимулируемое инсулином усвоение глюкозы, с помощью стимуляции киназы рибосомного белка S6). В культуре клеток лейцин стимулирует поглощение глюкозы до 45 минут. В живых системах воздействие небольших доз лейцина незначительно (по предварительным данным, лейцин обладает реабилитационными свойствами при сахарном диабете).
Лейцин: инструкция по применению 2,000-5,000 мг лейцина принимают кратковременно натощак, либо во время приёма пищи с изначально низким содержанием белка (или источников белка с низким содержанием лейцина).
Биосинтез
Так как лейцин – незаменимая аминокислота, она не может быть синтезирована в организме животных. Следовательно, она должна поступать в организм, как правило, в качестве компонента белков. У растений и микроорганизмов лейцин синтезируется из пировиноградной кислоты с помощью ряда ферментов:
- Ацетолактатсинтазы\\
- Ацетогидроксикислотной изомероредуктазы\\
- Дигидроксиацидной дегидратазы\\
- Альфа- изопропилмалатной синтазы\\
- Альфа-изопропилмалатной изомеразы\\
- Лейциновой аминотрансферазы\\
Синтез небольшой гидрофобной аминокислоты валина также включает в себя начальную часть этого пути.
Биология
Лейцин перерабатывается в печени, в жировой и мышечной ткани. В жировой и мышечной ткани лейцин участвует в формировании стеринов, и в общем в этих двух тканях стерин задействован в семь раз больше, чем в печени.
Лейцин является единственной диетической аминокислотой, способной стимулировать синтез белка (протеина).
Сейчас лейцин применяют в качестве катализатора для роста мышц и для их страховки от повреждений. Раньше считалось «идеальное» соотношение лейцина, изолейцина и валина, равное 2:1:1. Однако сейчас появились доказательства того, что лейцин является наиболее важной для наращивания мышечной массы аминокислотой.
В каких продуктах содержится лейцин
- К пищевым источникам лейцина относятся (г/100 г):
- Концентрат соевого белка 4,917
- Соевые бобы, зрелые семена, сырые 2,97
- Говядина, 1,76
- Арахис 1,672
- Салями, итальянская, свинина 1,63
- Рыба, лосось, розовая, сырая 1,62
- Зародыши пшеницы 1,571
- Миндаль 1,488
- Курица, бройлеры или цыплята, бедра, только мясо, сырые 1,48
- Куриное яйцо, желток, сырой, свежий 1,40
- Овес 1,284
- Фасоль, бобы Пинто, приготовленные 0,765
- Чечевица, приготовленная 0,654
- Нут, приготовленный 0,631
- Кукуруза, желтая 0,348
- Молоко коровье, цельное, 3,25% молочного жира 0,27
- Рис, коричневый, среднезерновой, приготовленный 0,191
- Молоко человеческое 0.10
Источники
Лейцин (также известный как 2-амино-4-метилпентановая кислота) – важная аминокислота класса АРЦ (наряду с изолейцином и валином). Из этих трех аминокислот, лейцин является наиболее мощным активатором белка, известного как «мишень рапамицина в клетках» (его активация может положительно влиять на синтез протеина). Также лейцин - это исключительно кетогенная аминокислота, которая является катализатором кетоновых тел после процесса диссимиляции, тогда как валин – глюкогенная (катализатор глюкозы) аминокислота. Изолейцин, в свою очередь, имеет свойства обеих аминокислот. Лейцин иногда называют главной АРЦ. Это наиболее мощный стимулятор синтеза мышечного белка на молекулярном уровне, и также является кетогенным веществом (производит кетоны в процессе метаболизма).
Метаболизм
Лейцин обратимо метаболизируется в организме в первую очередь с помощью фермента аминотрансферазы разветвленной цепи (АТРЦ) в промежуточный продукт, известный как альфа-кетоизокапроат (КИК). КИК может метаболизироваться в несколько промежуточных продуктов, например, в β-гидроксиизовалерат (с помощью митохондриального фермента диоксигеназы КИК ), в изовалерил кофермент А (через дегидрогеназу альфа-кетокислот с разветвленной цепью (РЦKДГ), либо в гидроксиметилбутират моногидрат (с помощью цитозольного фермента диоксигеназы КИК). Последний этап метаболизма в гидроксиметилбутират моногидрат составляет примерно 5% потребляемого лейцина и является единственным источником гидроксиметилбутират моногидрата в организме. Первый этап, который преобразовывает альфа-кетоизокапроат (КИК), в β- гидроксиизовалерат, также может трансформировать КИК в метаболит, известный как альфа-гидроксикапроновая кислота (лейциновая кислота или HICA). Лейцин метаболизируется в один из нескольких метаболитов, которые способствуют эффективному воздействию лейцина. Двое из них являются самостоятельными добавками (HMB (гидроксиметилбутират моногидрат) и HICA).
Механизм действия
Основной механизм действия лейцина – это активация мишени рапамицина (TOR), которая упоминается как «мишень рапамицина в клетках млекопитающих» (в частности, лейцин активизирует mTORC1, - одну из подгрупп комплекса). Первый внутриклеточный мультимолекулярный сигнальный комплекс (mTORC1) состоит из нескольких белков: сам TOR, наряду с raptor (англ. regulatory-associated protein of TOR), белка GβL и PRAS40 (англ. proline-rich PKB/AKT substrate 40 kDa). Этот комплекс активируется добавкой лейцина. Второй комплекс, содержащий такие белки, как rictor (англ. rapamycin-insensitive companion of TOR), protor (англ. protein observed with rictor), GβL, и белок, известный как mSin1 - от англ. mammalian stress-activated protein kinase (SAPK)-interacting protein 1, не активируется лейцином. TOR или mTOR - это белковый комплекс, который играет ключевую роль в регулировании клеточной связи. Лейцин способен активировать один из двух комплексов, в составе которых состоит, известного как mTORC1 (c1 понимают как «первый комплекс»). Сокращение «mTORC1» используется при упоминании mTOR, если не указано иное. Несмотря на то, что связь с помощью инсулинового рецептора может стимулировать mTOR (через 1 класс фосфоинозитол-3-киназы (PI3K) и серин-треониновой протеинкиназы Akt / РКВ, которые активируют Rheb (от англ. Ras homolog enriched in brain) и mTOR ), mTOR из лейцина возникает из-за белка, официально известного как белок вакуоли человека сортировки 34 (hVPS34), но иногда неофициально его называют PI3K класса 3. Деплеция hVPS34, как известно, снижает лейцин-индуцированную активацию mTOR, не препятствуя инсулин-индуцированной активации протеинкиназы В. Инкубация клетки с помощью лейцина активирует mTOR без активации протеинкиназы В, и это воздействие идентично общему увеличению содержания внутриклеточного кальция. Интересно, что лейцин, видимо, индуцирует активность mTOR посредством увеличения внутриклеточного кальция, так как увеличение кальция и связывание кальмодулина (белка, участвующего в гомеостазе кальция) с hVPS34 принципиально важно для лейцин-индуцированной активации mTOR. Белок SHP-2 (тирозин фосфатазы) имеет решающее значение для синтеза мышечного белка и, как известно, ограничивает рост мышц в периоды питательной депривации. Он подает сигнал киназе рибосомного белка S6 (S6K1) посредством мобилизации внутриклеточного кальция в наивысшей точке фосфолипазы C гамма-4 и работает с помощью белка Rheb, который стимулирует mTOR. Белки Rheb, как известно, являются положительными модуляторами функций mTOR. Лейцин и/или его метаболиты увеличивают внутриклеточный кальций, что похоже на мышечные сокращения. Увеличение кальция, в свою очередь, активирует белки типа mTOR, которые затем индуцируют синтез протеина в мышцах. В отличие от мышечных сокращений, данный процесс происходит во всех клетках и не только в скелетных мышцах. Другими словами, процесс происходит таким образом: SHP-2 (в настоящее время – самый дальний белок в цепи) → мобилизация кальция → связывание hVPS34 с кальмодулином → активация mTORC1 (возможно, с помощью Rheb) → активация S6K1 → синтез мышечного белка
Взаимодействие с метаболизмом глюкозы
Усвоение глюкозы
Лейцин может способствовать активации инсулин-индуцированной протеинкиназы В (Akt), но для того чтобы сначала ослабить и ингибировать ее, необходима фосфоинозитол-3-киназа PI3K. Только так лейцин сохраняет инсулин-индуцированную активацию Akt). Так как лейцин также стимулирует секрецию инсулина из поджелудочной железы (инсулин затем активирует PI3K), в сущности это не имеет практического значения. В условиях, когда инсулин отсутствует, 2 мМ лейцина и (в меньшей степени) его метаболит α-Кетоизокапроат, видимо, способствуют поглощению глюкозы через PI3K / aPKC (атипичная протеинкиназа С) и независимо от mTOR (блокирование MTOR не влияет на производимый эффект). В этом исследовании стимуляция составляет лишь 2-2.5мМ для 15-45 минут (сопротивление вырабатывается при 60 мин) и по силе сопоставима с физиологическими концентрациями базального инсулина, но на 50% меньшей силой (100 нМ инсулина). Этот механизм действия аналогичен механизму действия изолейцина и имеет похожую силу. Тем не менее, лейцин также может помешать клеточному всасыванию глюкозы, что, как полагают, связано с активацией передачи сигнала mTOR, который подавляет сигнализацию АМФ-зависимой киназы (AMPK) (сигнализация AMPK опосредует поглощение глюкозы в периоды низкой клеточной энергии и физических упражнений) и действует вместе с сигнализацией mTOR, влияющей на киназу рибосомного белка S6 (S6K). Передача сигнала с помощью MTOR / S6K вызывает деградацию IRS-1 (первый белок, который несет «сигнал» инсулин-индуцированного эффекта), посредством активации протеасомной деградации IRS-1 или непосредственным связыванием с IRS-1. Это формирует негативную замкнутую систему управления с обратной связью сигнализации инсулина. Минимизирование негативных последствий для IRS-1 способствует лейцин-индуцированному всасыванию глюкозы, и эта отрицательная обратная связь объясняет, почему глюкоза всасывается в течение 45-60 минут, а затем внезапно ингибируется. Так как изолейцин не так сильно влияет на активацию mTOR и, таким образом, это путь отрицательной обратной связи, именно изолейцин обеспечивает существенное всасывание глюкозы в мышечных клетках. Изначально лейцин способствует поглощению глюкозы в мышечных клетках в течение приблизительно 45 минут, а затем процесс резко прекращается, что несколько снижает общий эффект. Это внезапное прекращение является отрицательной обратной связью, что обычно происходит после активации MTOR. Изолейцин лучше, чем лейцин, содействует поглощению глюкозы из-за меньшей активации mTOR.
Секреция инсулина
Лейцин способен индуцировать секрецию инсулина из поджелудочной железы с помощью своего метаболита КИК. Это выделение инсулина подавляется другими АРЦ и двумя подобными аминокислотами: норвалином и норлейцином. Лейцин участвует в индукции секреции инсулина либо как добавка, либо в комбинации с глюкозой (например, при приеме лейцина и глюкозы соответственно наблюдается увеличение на 170% и на 240%, а при приеме комбинации наблюдается увеличение до 450%). Несмотря на сопоставимый потенциал лейцина и йохимбина, они не сочетаются из-за их параллельных механизмов действия. Лейцин, как известно, стимулируют секрецию инсулина из поджелудочной железы и поэтому является самой сильной АРЦ. На эквимолярной основе (такой же концентрации молекулы внутри клетки), лейцин имеет примерно такую же силу, как йохимбин, и две трети потенциала глюкозы. Лейцин является положительным аллостерическим регулятором глутаматдегидрогеназы (GDH), – фермента, который может преобразовать некоторые аминокислоты в кетоглутарат (α-кетоглутарат). Это увеличивает клеточную концентрацию АТФ (по отношению к АДФ). Увеличение уровня концентрации АТФ вызывает увеличение секреции инсулина посредством механизмов, которые не зависят от активации mTOR. Метаболит KIC может подавлять KATФ каналы и вызывать колебания кальция в панкреатических бета-клетках. Выделение кальция может также воздействовать на mTOR (стандартная цель лейцина), а активация mTOR может подавлять экспрессию α2A рецепторов. Так как α2A рецепторы подавляют секрецию инсулина при активации, а избыточная экспрессия индуцирует диабет, меньшая экспрессия этих рецепторов вызывает относительное увеличение секреции инсулина. Такой путь, вероятно, наиболее важный с практической точки зрения, так как mTOR антагонист рапамицина может отменить лейцин-индуцированную секрецию инсулина и подавить саму секрецию инсулина. Чтобы стимулировать секрецию инсулина из панкреатических бета-клеток, лейцин работает двумя путями, основным из которых является уменьшение влияния негативного регулятора (2а-рецепторов). Снижение влияния отрицательного регулятора вызывает не поддающееся лечению увеличение активности.
Саркопения
Саркопения характеризуется снижением содержания белка и увеличением содержания жира в скелетных мышцах, которое происходит с возрастом. Одной из причин возникновения саркопении является уменьшение метаболической реакции на сохранение мышечного эффекта L-лейцина, что возникает с клеточным старением. Негативное воздействие этого эффекта можно минимизировать путем добавления L-лейцина к продуктам, содержащим белок.
